BCAAs – ¿Qué son los aminoácidos de cadena ramificada y para qué sirven?

Se conocen como aminoácidos de cadena ramificada (branched chain animo acids, BCAAs) a los aminoácidos esenciales que poseen una estructura similar en forma de cadena ramificada (particularmente la leucina, isoleucina y la valina). En la proteína del cuerpo, los BCAAs representan el 35-40% de los amino esenciales y 14-18% del total de aminoácidos en proteínas musculares (1,2). El contenido de BCAA libres en el músculo es aproximadamente de 0.1 g / kg de músculo (3).

En estudios recientes se ha demostrado que los BCAAs libres, especialmente la leucina, juegan un papel muy importante en el metabolismo protéico; promueve la síntesis de proteínas e inhibe la degradación de ellas (4,5). Estos hallazgos sugieren que la leucina no es solo un elemento básico de proteínas, sino también un modulador del metabolismo de proteínas. En este contexto, es interesante considerar la eficacia de los BCAAs cuando éstos son ingeridos como un suplemento.

Cuando una persona está reduciendo calorías como parte de una dieta, el cuerpo entra en un estado catabólico. Esto significa que el cuerpo está descomponiendo tejido (grasa, músculo, etc.) en lugar de generarlo (lo que se conoce como estado anabólico). En este proceso se comienza a perder masa muscular ya que el cuerpo en vez de utilizar los aminoácidos para la síntesis de proteínas (desarrollo de músculo) opta por usarlos como fuente de energía.

Para desarrollar músculo, la tasa de síntesis de proteína del cuerpo debe ser mayor que la tasa de degradación de proteínas. Cuando es al revés, se produce pérdida de masa muscular, y cuando son iguales, la masa muscular se mantiene igual.

Como se mencionó antes, los BCAAs (especialmente la leucina) estimulan la síntesis de proteínas más que las proteínas dietéticas regulares por que ya se han descompuesto en los aminoácidos necesarios que el cuerpo necesita para llevar a cabo la reacción. Por lo tanto, la tasa de síntesis de proteínas aumenta, además de la cantidad de síntesis de proteínas que puede realizar cualquier célula en particular. En éste principio se basa la utilizacion de los BCAAs para ayudar a maximizar la recuperación y crecimiento muscular.

Durante el reposo: Se ha visto que la suplementación de BCAAs estimula la síntesis de proteínas 30 minutos después de su consumo. La tasa de síntesis permanece elevada durante otros 90 min (6).

Durante ejercicios de resistencia: La suplementacion de BCAAs después de ejercicios de resistencia estimula la tasa de síntesis de proteínas en el músculo y conduce a un equilibrio positivo de proteínas (es decir, la tasa de la síntesis de proteínas es mayor que la tasa de degradación de proteínas)(7,8,9 -11). Existen diferentes teorías para explicar este efecto. La mayor disponibilidad de aminoácidos aumenta el transporte de estos en el músculo y esto estimula la tasa de síntesis de proteína en el músculo (12). Otra posibilidad es que el efecto se debe a un efecto estimulante de un solo aminoácido o un grupo de aminoácidos, por ejemplo, la leucina, en lugar del aumento
en la disponibilidad de aminoácidos.

Durante ejercicios cardiovasculares: Se ha visto que el efecto de la suplementacion de BCAAs durante ejercicios cardiovasculares recae principalmente en la recuperación después del ejercicio en lugar de durante el ejercicio (13,14).

Recomendaciones y precauciones:

Embarazo y lactancia: No se recomienda tomar BCAAs durante el embarazo y la lactancia, ya que a la fecha no existe suficiente evidencia confiable para sugerir que es seguro hacerlo.

Cirugías: Los BCAAs afectan los niveles de azúcar en la sangre por lo que no se recomienda tomarlos cercano a someterse a una cirugía. Si se encuentra tomándolos, asegúrese de dejar de hacerlo al menos 2 semanas antes de someterse a la cirugía.

Referencias

1. MacDougall JD, Gibala MJ, Tarnopolsky MA, MacDonald JR, Interisano SA, Yarasheski KE. The time course for elevated muscle protein synthesis following heavy resistance exercise. Can J Appl Physiol. 1995;20:480–6.
2. Phillips SM, Tipton KD, Aarsland A, Wolf SE, Wolfe RR. Mixed muscle protein synthesis and breakdown after resistance exercise in humans. Am J Physiol. 1997;273:E99–107.
3. Chesley A, MacDougall JD, Tarnopolsky MA, Atkinson SA, Smith K. Changes in human muscle protein synthesis after resistance exercise. J Appl Physiol. 1992;73:1383–8.
4. Henriksson J. Training-induced adaptation of skeletal muscle and metabolism during submaximal exercise. J Physiol. 1977;270:661–75.
5. Saltin B, Gollnick P. (1983) Skeletal muscle adaptability: significance for metabolism and performance. In: Peachey LD, Adrian R H, Geiger S R, editors. Handbook of Physiology, Section 10, Skeletal Muscle. Bethesda, MD: American Physiological Society, p. 555–631.
6. Bohe, J, Low JFA, Wolfe RR, Rennie MJ. Latency and duration of stimulation of human muscle protein synthesis during continuous infusion of amino acids. J Physiol. 2001;532:575–9.
7. Biolo G, Tipton KD, Klein S, Wolfe RR. An abundant supply of amino acids enhances the metabolic effects of exercise on muscle protein. Am J Physiol. 1997;273:E122–9.
8. Tipton KD, Ferrando AA, Phillips SM, Doyle D, Wolfe RR. Postexercise net protein synthesis in human muscle from orally administered amino acids. Am J Physiol. 1999;276:E628–34.
9. Tipton KD, Elliott TA, Cree MG, Wolf SE, Sanford AP, Wolfe RR. Ingestion of casein and whey proteins results in muscle anabolism after resistance exercise. Med Sci Sports Exerc. 2004;36:2073–81.
10. Rasmussen BB, Tipton KD, Miller SL, Wolf SE, Wolfe RR. An oral essential amino acid-carbohydrate supplement enhances muscle protein anabolism after resistance exercise. J Appl Physiol. 2000;88:386–92.
11. Børsheim E, Tipton KD, Wolf SE, Wolfe RR. Essential amino acids and muscle protein recovery from resistance exercise. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2002;283:E648–57.
12. Wolfe RR. Effects of amino acid intake on anabolic processes. Can J Appl Physiol. 2001;26:S220–7.
13. Blomstrand E, Newsholme EA. Effect of branched-chain amino acid supplementation on the exercise-induced change in aromatic amino acid concentration in human muscle. Acta Physiol Scand. 1992;146:293–8.
14. Blomstrand E, Saltin B. BCAA intake affects protein metabolism in muscle after but not during exercise in humans. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2001; 281:E365–74.